Mechanistic and Structural Studies of PIRT Regulation of TRPM8
نویسندگان
چکیده
منابع مشابه
postnatal studies of bats (pipistrellus kuhlii and miniopterus schreibersii) & histomorphology and histochemistry studies of organs and diseases of (neurergus microspilotus and n. kaiseri)
1. to determine whether difference in birth body mass influenced growth performance in pipistrellus kuhlii we studied a total of 12 captive-born neonates. bats were assigned to two body mass groups: light birth body mass (lbw: 0.89 ± 0.05, n=8) and heavy birth body mass (hbw: 1.35 ± 0.08, n=4). heavier body mass at birth was associated with rapid postnatal growth (body mass and forearm length) ...
Pirt Functions as an Endogenous Regulator of TRPM8
Pirt is a membrane protein that is specifically expressed in the peripheral nervous system, where it has been shown to increase the sensitivity of the transient receptor potential vanilloid 1 channel and modulate its role in heat pain. The broad expression of Pirt among dorsal root ganglion neurons suggests it may modulate other transient receptor potentials, such as the menthol and cooling sen...
متن کاملa tripartite model of efl teachers attributions, burnout, and self-regulation: towards the prospects of effective teaching
همطالعه حاضر به ارائه مدلی برای آموزش موثر زبان انگلیسی می پردازد. مدل حاضر از سه عامل تاثیر گذار در کارایی تدریس معلمان زبان انگلیسی بهره می برد. این سه عامل شامل سبکهای اسنادی، خود تنطیمی و فرسودگی شغلی معلمان ایرانی زبان انگلیسی می باشد. رساله مورد نظر درچهار فاز طراحی شده است: فاز اول شامل طراحی و رواسازی پرسشنامه سبکهای اسنادی معلمان زبان انگلیسی و فاز دوم شامل استفاده از این پرسشنا...
Structural and mechanistic studies of VPS4 proteins.
VPS4 ATPases function in multivesicular body formation and in HIV-1 budding. Here, we report the crystal structure of monomeric apo human VPS4B/SKD1 (hVPS4B), which is composed of five distinct elements: a poorly ordered N-terminal MIT domain that binds ESCRT-III substrates, large (mixed alpha/beta) and small (alpha) AAA ATPase domains that closely resemble analogous domains in the p97 D1 ATPas...
متن کاملذخیره در منابع من
با ذخیره ی این منبع در منابع من، دسترسی به آن را برای استفاده های بعدی آسان تر کنید
ژورنال
عنوان ژورنال: Biophysical Journal
سال: 2020
ISSN: 0006-3495
DOI: 10.1016/j.bpj.2019.11.2338